분자유전학실험실 (단국대학교 분자생물학과)



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 암과 노화와 연관되는 텔로미어를 통제하는 단백질 발견


암과 노화와 연관되는 텔로미어를 통제하는 단백질 발견
  
KISTI 미리안 『글로벌동향브리핑(GTB)』 2010-03-05

  
미국의 미시건 대학의 포괄적 암센터 (University of Michigan Comprehensive Cancer Center)의 연구자들은 인간세포를 구성하고 있는 일종의 도미노에서 세포가 암세포로 전환하는 것을 막을 수 있는 과정의 한 부분을 추적해 내었다. 이번 연구는 염색체의 끝 부분에 존재하는 텔로미어 (telomere)에 영향을 주는 효소인 텔로메라제 (telomerase)를 가지고 시작했다. 텔로미어는 시간이 지날수록 (즉, 노화과정을 통해서) 짧아진다. 하지만 텔로메라제는 이렇게 텔로미어가 짧아지는 현상을 막아 세포가 죽지 않게 유지한다. 만일 암이 세포 안에서 시작된다면 텔로메라제의 출현은 암세포의 성장으로 이어지게 된다. 텔로메라제가 적절하게 기능하도록 조정하는 역할을 하는 단백질인 TRF1은 이 텔로메라제를 통제한다. 하지만 다른 단백질인 Fbx4는 TRF1에 결합하여 퇴화시켜 텔로미어가 늘어나게 한다.

현재 연구자들은 세 번째 단백질인 TIN2를 발견했다. 이 단백질은 처음에는 TR1에 결합하여 Fbx4가 결합하는 것을 막아 Fbx4에 겹쳐지게 된다. 이번 발견은 TIN2처럼 행동하는 약물을 개발하는데 새로운 길을 제시하여 모든 것이 통제될 수 있게 하고 도미노가 처음에 쓰러지는 것을 막는 역할을 할 수 있다. 이번 연구결과는 학술지인 <Developmental Cell>지에 발표되었다 <Zeng et al, Developmental Cell, 2010; 18 (2): 214 DOI: 10.1016/j.devcel.2010.01.007>. 미시건 의대의 생물화학 교수이며 수석 저자인 밍 레이 (Ming Lei) 박사는 “암의 90% 정도는 어떤 형태의 암이라도 세포를 유지하기 위해서는 텔로메라제 활동이 필수적이다. 텔로메라제 없이 이 세포는 죽게 된다. 우리의 연구는 어떻게 이러한 분자가 상호작용하는가에 대한 세부적인 메커니즘을 이해하는데 중요하며 어떻게 Fbx4를 막기 위한 약물을 제작할 수 있는가에 도움을 줄 것이다”고 말했다.

연구자들은 Fbx4가 TRF1에 결합하고 TIN2가 TRF1에 결합하는 장소가 겹치는 지점을 발견했다. Fbx4와 TIN2가 나타나는 곳에서 TIN2는 Fbx4를 이기고 TRF1에 먼저 결합하게 된다. 이것은 Fbx4가 TRF1에 결합하는 것을 막고 이를 통해서 TRF1를 안정시키고 텔로미어의 길이를 유지하도록 한다. 연구자들은 Fbx4를 막기 위해 TIN2가 TRF1에 결합하는 것을 모방하는 펩티드를 찾고 있다. 이번 연구는 아직 예비단계이며 환자들에게 테스트할 수 있는 새로운 치료법을 사용하지 않고 있다. 만일 이 약물이 발견되면 모든 형태의 암에 적용될 수 있을 것이다. 현재 분자표적치료는 특정한 형태의 암에서 연관되는 경로 또는 유전자에만 적용된다. 하지만 텔로메라제는 모든 형태의 암과 연관될 수 있다. 하워드 휴즈 의학연구소 (Howard Hughes Medical Institute)의 과학자인 레이는 “만일 우리가 텔로메라제 활성을 억제할 수 있는 약물을 발견한다면 이것은 일반적인 암치료제로 발달될 수 있다”고 말했다.

사진설명: 단백질인 Fbx4와 TIN2가 TRF1에 중복되어 결합되는 모습. 이 두 가지 단백질이 모두 나타나는 지점에서 TIN2는 TRF1에 처음에 결합하고 Fbx4의 결합을 막는 역할을 한다.
출처: <Science Daily> 2010년 3월 1일
원문출처:
1. Zeng et al. Structural Basis of Selective Ubiquitination of TRF1 by SCFFbx4. Developmental Cell, 2010; 18 (2): 214 DOI: 10.1016/j.devcel.2010.01.007  







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